دانلود پروژه مقاله انگليسي طرح هاي CARD در اپوپتوز ( مرگ سلولي برنامه ريزي شده ) و ايمني با ترجمه فارسي تحت word دارای 19 صفحه می باشد و دارای تنظیمات و فهرست کامل در microsoft word می باشد و آماده پرینت یا چاپ است

فایل ورد دانلود پروژه مقاله انگليسي طرح هاي CARD در اپوپتوز ( مرگ سلولي برنامه ريزي شده ) و ايمني با ترجمه فارسي تحت word   کاملا فرمت بندی و تنظیم شده در استاندارد دانشگاه  و مراکز دولتی می باشد.

این پروژه توسط مرکز مرکز پروژه های دانشجویی آماده و تنظیم شده است

توجه : توضیحات زیر بخشی از متن اصلی می باشد که بدون قالب و فرمت بندی کپی شده است

بخشی از فهرست مطالب پروژه دانلود پروژه مقاله انگليسي طرح هاي CARD در اپوپتوز ( مرگ سلولي برنامه ريزي شده ) و ايمني با ترجمه فارسي تحت word

طرح های CARD در اپوپتوز ( مرگ سلولی برنامه ریزی شده ) و ایمنی

مقدمه

گروه و خانواده

حلقوی مارپیچ

دو بخشی

(4) پروتئین های صرفا CARD

CC-CARD

پروتئین های صرفا CARD

نتیجه گیری ها

References

Aderem A. and Ulevitch, R.J. (2000) Toll-like receptors in the induction of the innate immune response. Nature, 406, 782–787 [PubMed]
Adrain C. and Martin, S.J. (2001) The mitochondrial apoptosome: a killer unleashed by the cytochrome seas. Trends Biochem. Sci., 26, 390–397 [PubMed]
Aravind L., Dixit, V.M. and Koonin, E.V. (1999) The domains of death: evolution of the apoptosis machinery. Trends Biochem. Sci., 24, 47–53 [PubMed]
Bergeron L. et al. (1998) Defects in regulation of apoptosis in caspase-2-deficient mice. Genes Dev., 12, 1304–1314 [PMC free article] [PubMed]
Bertin J. and DiStefano, P.S. (2000) The PYRIN domain: a novel motif found in apoptosis and inflammation proteins. Cell Death Differ., 7, 1273–1274 [PubMed]
Bertin J. et al. (1999) Human CARD4 protein is a novel CED-4/Apaf-1 cell death family member that activates NF-B. J. Biol. Chem., 274, 12955–12958 [PubMed]
Bertin J. et al. (2000) CARD9 is a novel caspase recruitment domain-containing protein that interacts with BCL10/CLAPand activates NF-B. J. Biol. Chem., 275, 41082–41086 [PubMed]
Bertin J., Wang, L., Guo, Y., Jacobson, M.D., Poyet, J.L., Srinivasula, S.M., Merriam, S., DiStefano, P.S. and Alnemri, E.S. (2001) CARD11 and CARD14 are novel caspase recruitment domain (CARD)/membrane-associated guanylate kinase (MAGUK) family members that interact with BCL10 and activate NF-B. J. Biol. Chem., 276, 11877–11882 [PubMed]
Boldin M.P., Goncharov, T.M., Goltsev, Y.V. and Wallach, D. (1996) Involvement of MACH, a novel MORT1/FADD-interacting protease, in Fas/APO-1- and TNF receptor-induced cell death. Cell, 85, 803–815 [PubMed]

CARD games in apoptosis and immunity

Lisa Bouchier-Hayes and Seamus J. Martin

Abstract

A bewildering array of proteins containing the caspase recruitment domain (CARD) have now been identified. Previously, CARD–CARD interactions have been shown to be involved in the assembly of protein complexes that promote caspase processing and activation in the context of apoptosis. However, as the family of CARD-containing proteins has grown, it has become apparent that the majority of these proteins do not recruit caspases or promote caspase activation. Instead, many participate in NF-B signalling pathways associated with innate or adaptive immune responses. Here, we suggest a simplified classification of the CARD proteins based upon their domain structures and discuss the divergent roles of these proteins in the context of host defence

Introduction

In recent years, a number of related modules have been identified in proteins that participate in signalling pathways leading to apoptosis. These modules include the death domain (DD), death effector domain (DED), caspase recruitment domain (CARD) and the recently described Pyrin domain (PYD) (Hofmann et al., 1997; Aravind et al., 1999; Bertin and DiStefano, 2000; Martinon et al., 2001). All of these modules form a six or seven antiparallel -helical bundle that has been termed the death domain fold. Homotypic interactions between proteins containing CARDs, DEDs or DDs have been found in divergent signalling pathways that result in caspase (cysteine aspartic acid-specific protease) activation and apoptosis. A classic example is the CD95 (Fas/APO-1) pathway where, upon encounter with its ligand, the CD95 receptor recruits the adaptor Fas-associated protein with death domain (FADD) via DD motifs present in both proteins (Boldin et al., 1996). In turn, FADD recruits caspase-8 to the receptor complex via a single DED motif present in the former, and two tandemly arranged DED motifs present in the latter. This results in caspase-8 activation and propagation of the death signal through a cascade of further proteolytic events

The CARD module was first identified in a subset of caspases and their adaptor molecules, and notably, CARD–CARD interactions between Apaf-1 and caspase-9 are critical for the assembly of a protein complex (called the apoptosome) that promotes caspase-9 activation during apoptosis (for a recent review, see Adrain and Martin, 2001). Certain CARD-containing caspases have also been implicated in proteolytic processing of cytokines (e.g. caspase-1 is required for maturation of IL-1 and IL-18) that are important in the inflammatory response. However, the family of CARD-containing proteins has expanded dramatically over the past few years and it is now apparent that many of the recently identified CARD-containing proteins do not promote caspase activation. Rather, accumulating evidence suggests that many CARD proteins participate in NF-B signalling pathways associated with immune responses. Two CARD proteins in particular, Nod1 and Nod2, have been implicated in a pathway that may represent an important pathogen recognition and defence mechanism. These and other recent developments are the subject of this review

طرح های CARD در اپوپتوز ( مرگ سلولی برنامه ریزی شده ) و ایمنی

ردیف و آرایش گیج کننده از پروتئین های شامل دامنه جذب و تقویت کاسپاز ( CARD ) شناسایی شده است. سابقا نشان داده شده بود که تقابلات CARD-CARD به اجتماع و همگذاری مجموعه های پروتئینی مربوط می شدند که پردازش کاسپاز و فعال سازی در زمینه ی اپوپتیوز را ارتقا می دادند. با وجود این در حالی که خانواده ای از پروتئین ها حاوی CARD رشد یافته است،آشکار شده است که اکثر این پروتئین ها، کاسپازها را جذب نمی کنند یا فعال سازی کاسپاز را ارتقا نمی دهند. در عوض ، بسیاری از آن ها در مسیرهای نشانه گذاری NF-KB وابسته به واکنش های ایمن غریزی یا انطباقی شرکت می کنند. ما در اینجا طبقه بندی مختصر و ساده ای از پروتئین ها CARD را بر اساس ساختار دامنه شان نشان می دهیم و نقش های متفاوت این پروتئین ها را در زمینه دفاع میزبان بررسی می کنیم

مقدمه

در سال های اخیر شماری از واحدهای مربوطه در پروتئین هایی که در مسیرهای نشانه گذاری منتهی به اپوپتیوز شرکت می کنند ، شناسایی شده اند. این واحدها شامل دامنه مرگ (DD) دامنه انگیزپذیر مرگ (DED) دامنه تقویت کاسپار ( CARD ) و دامنه پیرین که قبلا توضیح داده شد ( PYD ) می باشند. تمامی این واحدها 6 یا 7 دسته یا بافت مارپیچ  غیر هوازی را شکل می دهند که به اصطلاح چین دامنه مرگ نامیده شده است. تقابلات هم گونهبین پروتئین های شامل CARD ها ، DED ها یا DD ها در مسیرهای نشانه گذاری و اگر و متفاوتی یافت شده است که منجر به فعال سازی کاسپاز (پروتئاز خاص اسید اسپرتیک سیستئین ) و اپوپتوز می گردند. نمونه رایجی از مسیر CD95 ( FAS/APO-1 ) که در آن گیرنده CD